Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.

Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.

Дезаминирование аминокислот – отщепление аминогруппы от аминокислоты с образованием аммиака (NН3). В тканях человека преобладает окислительное дезаминирование, другими словами сопряжённое с переносом водорода.

23.5.2.Большая часть ферментов, участвующих в окислительном дезаминировании аминокислот, при физиологических значениях рН малоактивны. Потому главная роль в окислительном дезаминировании принадлежит глутаматдегидрогеназе, которая катализирует прямое окислительное дезаминирование глутамата. В качестве кофермента употребляются НАД Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.+ либо НАДФ+(производные витамина РР). Реакция обратима.

Глутаматдегидрогеназа – аллостерический фермент, его аллостерическими активаторами являются АДФ и ГДФ, аллостерическими ингибиторами – АТФ, ГТФ и НАДН.

23.5.3. Непрямое дезаминирование типично для большинства аминокислот. Оно именуется непрямым, так как происходит в 2 шага:

1. на первом шаге аминокислота подвергается трансаминированию с образованием глутамата;

2. на втором шаге Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. происходит окислительное дезаминирование глутамата (см. набросок 21.3).

Набросок 23.3. Схема непрямого дезаминирования аминокислот.

Роль аминотрансфераз в этом процессе позволяет собрать аминогруппы разных аминокислот в составе одной аминокислоты – глутамата, который потом подвергается окислению с образованием аммиака и α-кетоглутарата.

Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов — гистамина, серотонина, ГАМК. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. функций. Распад биогенных аминов.

Декарбоксилирование аминокислот – отщепление карбоксильной группы от аминокислоты с образованием СО2. Продуктами реакций декарбоксилирования аминокислот являютсябиогенные амины, участвующие в регуляции обмена веществ и физиологических процессов в организме (см. таблицу 23.1).

Таблица 23.1

Биогенные амины и их предшественники.

Аминокислота Биогенный амин
Гистидин Гистамин
Глутамат γ-аминомасляная кислота (ГАМК)
Тирозин Дофамин
Триптофан Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. Триптамин
Серотонин
Цистеин Тиоэтиламин
Таурин

Реакции декарбоксилирования аминокислот и их производных катализируют декарбоксилазы аминокислот. Кофермент – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Реакции являются необратимыми.

23.6.2. Примеры реакций декарбоксилирования. Некие аминокислоты конкретно подвергаются декарбоксилированию. Реакция декарбоксилирования гистидина:

Гистамин обладает массивным сосудорасширяющим действием, в особенности капилляров в очаге воспаления; провоцирует желудочную секрецию как пепсина, так и соляной кислоты Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение., и употребляется для исследования секреторной функции желудка.

Реакция декарбоксилирования глутамата:

ГАМК – тормозный медиатор в центральной нервной системе.

Ряд аминокислот подвергается декарбоксилированию после подготовительного окисления. Продукт гидроксилирования триптофана преобразуется в серотонин:

Серотонин появляется приемущественно в клеточках центральной нервной системы, обладает сосудосужающим действием. Участвует в регуляции кровяного давления, температуры тела, дыхания, почечной фильтрации.

Продукт гидроксилирования тирозина перебегает Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. в дофамин:

Дофамин служит предшественником катехоламинов; является медиатором ингибирующего типа в центральной нервной системе.

Тиогруппа цистеина окисляется до сульфогруппы, продукть этой реакции декарбоксилируется с образованием таурина:

Таурин появляется приемущественно в печени; участвует в синтезе парных желчных кислот (таурохолевой кислоты).

21.5.3. Катаболизм биогенных аминов. В органах и тканях есть особые механизмы, предупреждающие Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. скопление биогенных аминов. Основной путь инактивации биогенных аминов – окислительное дезаминирование с образованием аммиака – катализируется моно- и диаминооксидазами.

Моноаминооксидаза (МАО) - ФАД-содержащий фермент – производит реакцию:

В поликлинике употребляются ингибиторы МАО (ниаламид, пиразидол) для исцеления депрессивных состояний.

Источники образования аммиака и пути его обезвреживания в организме. Связывание аммиака в местах образования Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. и транспорт в печень. Особенности детоксикации аммиака у деток первого года жизни.

Аммиак (NН3) – продукт обмена большинства соединений, содержащих амино- и амидогруппы. Основным оковём образования аммиака служит окислительное дезаминирование.

Аммиак – очень ядовитое вещество, в особенности для нервной системы. При физиологических значениях рН молекула NН3 просто преобразуется в ион аммония Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. NН4+, который не способен просачиваться через био мембраны и задерживается в клеточке. Скопление NН4+ вызывает торможение заключительных шагов цикла трикарбоновых кислот и понижение продукции АТФ. Потому в организме существует ряд устройств связывания (обезвреживания) аммиака (см. набросок 24.1).

Набросок 24.1. Образование аммиака в организме и его обезвреживание.

Ответы 61-80

61. Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. с превращениями фумаро­вой и аспарагиновой кислот. Предпосылки гипераммониемии. Уремия как следствие нару­шения выведения мочевины из организма.

Биосинтез мочевины– основной путь обезвреживания аммиака. Мочевина синтезируется в орнитиновом цикле, протекающем в клеточках печени. Эту последовательность реакций открыли Х.Кребс и К.Хензелейт в 1932 г. Согласно современным представлениям, цикл мочевины включает Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. последовательность 5 реакций.

Две исходные реакции биосинтеза мочевины происходят в митохондриях клеток печени.

Следующие реакции протекают в цитоплазме клеток печени.

Общая схема орнитинового цикла представлена на рисунке 24.2:

Набросок 24.2.Схема орнитинового цикла и его связь с превращениями фумаровой и аспарагиновой кислот.
Цифрами обозначены ферменты, катализирующие реакции орнитинового цикла: 1 – карбамоилфосфатсинтетаза; 2 – орнитин-карбамоилтрансфераза; 3 – аргининосукцинатсинтетаза; 4 – аргининосукцинатлиаза Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.; 5 – аргиназа.

24.4.2.Орнитиновый цикл находится в тесноватой связи с циклом трикарбоновых кислот:

1. пусковые реакции цикла мочевины, как и реакции ЦТК, протекают в митохондриальном матриксе;

2. поступление СО2 и АТФ, нужных для образования мочевины, обеспечивается работой ЦТК;

3. в цикле мочевины появляется фумарат, который является одним из субстратов ЦТК. Фумарат гидратируется в малат Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение., который в свою очередь окисляется в оксалоацетат. Оксалоацетат может подвергаться трансаминированию в аспартат; эта аминокислота участвует в образовании аргининосукцината.

24.4.3. Регуляция активности ферментов цикла осуществляется приемущественно на уровне карбамоилфосфатсинтетазы, которая малоактивна в отсутствие собственного аллостерического активатора - N-ацетил-глутамата. Концентрация последнего находится в зависимости от концентрации его предшественников (ацетил-КоА и глутамата Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.), также аргинина, который является аллостерическим активатором N-ацетилглутаматсинтазы:

Ацетил-КоА + Глутамат N-ацетилглутамат + КоА-SH

Концентрация ферментов орнитинового цикла находится в зависимости от содержания белка в пищевом рационе. При переходе на диету, богатую белком, в печени увеличивается синтез ферментов орнитинового цикла. При возвращении к равновесному рациону концентрация ферментов понижается. В Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. критериях голодания, когда усиливается распад тканевых белков и внедрение аминокислот как энергетических субстратов, растет продукция аммиака, концентрация ферментов орнитинового цикла возрастает.

24.4.4. Нарушения орнитинового цикла. Известны метаболические нарушения, обусловленные частичным блокированием каждого из 5 ферментов, катализирующих в печени реакции синтеза мочевины, также N-ацетилглутаматсинтазы. Эти генетические недостатки, разумеется, являются частичными Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.. Полное блокирование какой-нибудь из стадий цикла мочевины в печени, по-видимому, несовместимо с жизнью, так как другого действенного пути удаления аммиака не существует.

Общим признаком всех нарушений синтеза мочевины является завышенное содержание NH4+ в крови (гипераммониемия). Более тяжёлые клинические проявления наблюдаются при недостатке фермента карбамоилфосфатсинтетазы. Клиническими симптомами, общими для всех Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. нарушений цикла мочевины, являются рвота, нарушение координации движений, раздражительность, сонливость и интеллектуальная отсталость. Если болезнь не диагностируется, то стремительно наступает смерть. У малышей старшего возраста проявлениями заболевания служат завышенная возбудимость, повышение размеров печени и омерзение к еде с высочайшим содержанием белка.

Лабораторная диагностика болезней включает определение содержания аммиака Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. и метаболитов орнитинового цикла в крови, моче и спинномозговой воды; в сложных случаях прибегают к биопсии печени.

Существенное улучшение наблюдается при ограничении белка в диете, при всем этом могут быть предотвращены многие нарушения работы мозга. Малобелковая диета приводит к понижению содержания аммиака в крови и к улучшению медицинской картины Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. при мягеньких формах этих наследных нарушений. Еду следует принимать нередко, маленькими порциями, для того чтоб избежать резкого увеличения уровня аммиака в крови.

24.4.5. Клинико-диагностическое значение определения мочевины в крови и моче. В крови здорового человека содержание мочевины составляет 3,33 – 8,32 ммоль/л. За день с мочой выводится 20 – 35 г мочевины.

Конфигурации содержания Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. мочевины в крови при заболеваниях зависят от соотношения процессов её образования в печени и выведения почками. Увеличение содержания мочевины в крови (гиперазотемия) отмечается при почечной дефицитности, понижение – при дефицитности печени, при диете с низким содержанием белков.

Увеличение экскреции мочевины с мочой наблюдается при употреблении еды с высочайшим содержанием Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение. белков, при заболеваниях, сопровождающихся усилением катаболизма белков в тканях, при приёме неких фармацевтических средств (к примеру, салицилатов). Понижение экскреции мочевины с мочой типично для болезней и токсических поражений печени, болезней почек, сопровождающихся нарушением их фильтрационной возможности.


neskolko-slov-o-noosfere-pedagogicheskij-universitet.html
neskolko-slov-o-programmnoj-realizacii-lekciya-vvedenie-logicheskaya-programma-osnovnie.html
neskolko-slov-o-sovremennoj-istoricheskoj-nauke.html